Complexo proteico

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Um complexo protéico (ou complexo multiproteína ) é um grupo de duas ou mais cadeias polipeptídicas associadas. Se as diferentes cadeias polipeptídicas contiverem domínios protéicos diferentes, o complexo multiprotéico resultante pode ter funções catalíticas múltiplas. Isto é distinto de um polipeptídeo multienzimático no qual são encontrados domínios catalíticos múltiplos em uma única cadeia polipeptídica.
Complexo proteico 
Um complexo protéico (ou complexo multiproteína ) é um grupo de duas ou mais cadeias polipeptídicas associadas. Se as diferentes cadeias polipeptídicas contiverem domínios protéicos diferentes, o complexo multiprotéico resultante pode ter funções catalíticas múltiplas. Isto é distinto de um polipeptídeo multienzimático no qual são encontrados domínios catalíticos múltiplos em uma única cadeia polipeptídica. Complexos protéicos são uma forma de estrutura quaternária. As proteínas em um complexo protéico são unidas através de interações proteína-proteína não-covalentes, e os complexos de proteína diferentes têm graus diferentes de estabilidade. Estes complexos são a base de muitos (se não a maioria) dos processos biológicos e juntos eles compoem vários tipos de maquinaria molecular que executam uma vasta gama de funções biológicas. Cada vez mais, os cientistas vêem a célula como uma composição de complexos supramoleculares modulares, cada qual executando uma função biológica independente e distinta. Por estar em proximidade, a velocidade e seletividade das interações ligantes entre o complexo enzimático e os substratos podem ser melhorados imensamente, levando a um patamar mais alto de eficiência celular. Infelizmente, muitas das técnicas utilizadas para quebrar células e isolar proteínas são inerentemente agressivas a complexos tão grandes, e, portanto é possível que haja um grande número de complexos protéicos nas células ainda por serem descobertos. Exemplos incluem o proteassoma para degradação molecular, o metabolon para geração oxidativa de energia, e o ribossomo para síntese de proteínas. Nos complexos estáveis, grandes interfaces hidrofóbicas entre proteínas tipicamente incluem áreas de superfície maior que 2500 angströms quadrados. Não é necessário, entretanto, que estes complexos sejam estáveis. A compreensão das interações funcionais entre as proteínas é um dos mais mais importantes objetos de pesquisa em bioquímica e biologia celular. A formação de complexos protéicos serve às vezes ativar ou inibir um ou mais dos peptídeos participante dos complexos e, deste modo, a formação de complexos protéicos pode ser semelhante à fosforilação. Cada proteína isoladamente pode participar na formação de uma variedade de complexos de proteína diferentes. Complexos diferentes executam funções diferentes, e um mesmo complexo executa funções muito diferentes dependendo de uma variedade de fatores. Alguns destes fatores são: Muitos complexos protéicos são bem compreendidos, particularmente no organismo modelo Saccharomyces cerevisiae. Para este organismo relativamente simples, o estudo de complexos protéicos está sendo executado sistematicamente para todo o genoma com a elucidação da maioria dos seus complexos protéicos. A estrutura molecular dos complexos protéicos pode ser determinada através de técnicas experimentais como a cristalografia de raios X ou a ressonância magnética nuclear. Vem se tornando cada vez mais disponível a opção do ancoramento proteína-proteína. Um método que é comumente utilizado para identificar os componentes de complexos protéicos é a imunoprecipitação. 
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